الأنزيمات Enzymes
تعد الأنزيمات عوامل مساعدة بروتينية ، تعمل على اتمام التفاعلات الكيميائية داخل جسم الكائن الحي ، دون أن تستهلك .
تحوي الخلية الحية ما يقارب 1000 من الأنزيمات المختلفة تعمل بدرجة عالية من التخصص على جزيء معين أو مجموعة جزيئات تنتمي لعائلة واحدة .
يحتوي الأنزيم على موقع فعال Active site يوافق تماما ً الجزيء الذي يعمل عليه الأنزيم توافقا ً يشبه توافق القفل والمفتاح ، وتسمى المادة التي يعمل عليها الانزيم المادة الأساس Substrate .
الطبيعة الكيميائية للأنزيم
الانزيمات هي: بروتينات تتألف من الأحماض الأمينية نفسها الموجودة في البروتين ، وتتكون بوساطة الخلايا الحية ، وتستطيع أن تعمل بصورة مستقلة خارج الخلايا الحية .
توجد المواقع الفعالة Active sites على سطح الأنزيم وفي منطقة ذات شكل هندسي محدد وثابت ، مما يجعل الأنزيم وبضمنه الموقع الفعال مما يساعدهما في العمل بتخصص على مادة معينة أو عائلة معينة من المواد .
مكونات الأنزيمات
يتكون الأنزيم من واحدة من الهيئات والأشكال الآتية :
ـ قد يتألف الأنزيم من سلسلة واحدة أو عدة سلاسل من البروتين .
ـ بعض الأنزيمات تتألف من سلاسل بروتينية ومكونات أخرى يحتاجها الأنزيم لفعاليته وتسمى العوامل المرافقة Cofactor ، وتخزن العوامل المرافقة على شكل فلزات مثل المغنيسيوم Mg والحديد Fe وغيرها ، أو قد تكون بشكل جزيئات عضوية معقدة تسمى مرافقات الأنزيم Coenzyme ، وتحتاج بعض الأنزيمات أحيانا ً لكلا النوعين . الأيونات الفلزية والجزيئات العضوية المعقدة .
ـ وعند ارتباط العوامل المرافقة بقوة مع الأنزيم فانه يطلق عليها اسم المجموعة المترابطة
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
بما أن الأنزيمات عبارة عن مواد بروتينية فهي تحتوي على مجاميع كربوكسيلية (COOH) حمضية ومجاميع أمينية (NH2) قاعدية ، لذا فان الأنزيمات تتأثر بتغير الرقم الهيدروجيني وكذلك الحال بالنسبة للموقع الفعال Active site .
ولكل أنزيم رقم هيدروجيني يعمل عنده بأقصى فعالية ويسمى الرقم الهيدروجيني الأمثل Optimal pH value ، وتكون قيمتها مقاربة للرقم الهيدروجيني للنسيج الذي يحوي ذلك الأنزيم . وتتغير فعالية الأنزيم فوق أو تحت الرقم الهيدروجيني الأمثل ، وقد يؤدي التغير الكبير في قيمة الرقم الهيدروجيني الى مسخ البروتين Denaturation .
مثال (1) :
أنزيم الببسين Pepsin الذي يفرز داخل المعدة له pH مثلى قيمتها حوالى (i i2.0 ) وقيمة الـpH في المعدة هي ( i2i -i3 )
مثال (2) :
أنزيم α ــ أميليز Amylase ــ α الذي يفرز داخل البنكرياس ويصب في الأثني عشر له pH مثلى قيمتها حوالى ( i7.0i ) ، وقيمة الـpH المعوية هي (i 6 -7i ) .
اختبر نفسك .......
إذا كانت قيمة pH المثلى لأنزيم التريبسين (ii7.7 ) ، فهل يمكن لهذا الأنزيم أن يعمل داخل المعدة ؟
الجواب : لا يمكن .
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
تأثير درجة الحرارة على فعالية الأنزيم
ـ إن ارتفاع درجة الحرارة يزيد من فعالية الأنزيم بشرط أن لا يصل هذا الارتفاع للحد الذي يؤدي الى مسخ الأنزيم Denaturation ( تغير الصفات الطبيعية للبروتين ) لأن الأنزيمات من البروتينات وهي تتأثر بارتفاع درجة الحرارة .
ـ إن ارتفاع درجة الحرارة للأنزيم يعمل على زيادة الطاقة الحركية لجزيء الأنزيم وبالتالي الى ازدياد الاحتكاك بين الانزيم والمادة الأساس .
ـ إن مدى الفعالية لمعظم الأنزيمات يقع بين 10 – 50 5س ، وعندما تزيد درجة الحرارة أكثر فان الأنزيم يبدأ بفقدان خواصه الطبيعية وبالتالي يترسب فاقدا ً فعاليته .
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
ـ تأثير تركيز المادة الأساس على فعالية الأنزيم
ان نقصان تركيز المادة الأساس يؤدي الى تخفيض فرصة اشغاله للموقع الفعال في الأنزيم ، تحت هذه الظروف تزداد سرعة التفاعل بازدياد تركيز المادة الأساس .
وتحدث السرعة القصوى maximum velocity ( Vmax ) للتفاعل عندما ينشبع الأنزيم الموجود بالمادة الأساس مع الموقع الفعال . وهذا يحدث عندما يتحد كل جزيء من جزيئات المادة الأساس مع الموقع الفعال في اللحظة التي يحرر فيها الأنزيم ناتج التفاعل .
مثبطات الأنزيم Enzyme inhibitors
يمكن اثباط عمل الأنزيم برفع درجة الحرارة أو تغيير قيمة الرقم الهيدروجيني pH أو غيرها من العوامل التي تؤدي الى مسخ الأنزيم . وهنالك عملية تثبيط أكثر تخصصا ً يمكن الوصول اليها باضافة مثبطات كيميائية معينة لها القدرة على الارتباط بالانزيم .
يمكن تقسيم مثبطات الأنزيم الى قسمين :
المثبطات التنافسية Competitive inhibitors
وهي المركبات التي تتنافس مباشرة ً مع المادة الأساس لاحتلال الموقع الفعال على سطح الأنزيم .
من الأمثله على التثبيط التنافسي المركب ( سلفانيل أميد Sulfanilamide ) الذي يشبه في تركيبه المادة الأساس ( بارا أمينو حمض البنزويك P-aminobenzoic acid - فيتامين B ) حيث يخدع الأنزيم ويتحد مع السلفانيل أميد بدلا ً من بارا أمينو حمض البنزويك .
المثبطات غير التنافسية Non competitive inhibitors
وهي المركبات التي تقترن بالأنزيم عند موقع آخر غير الموقع الفعال للأنزيم .
من الأمثله على التثبيط غير التنافسي المركب ( أزيد الصوديوم Sodium azide ) الذي يقترن مع الأنزيم عند موقع آخر غير الموقع الفعال للأنزيم.
تسمية الأنزيمات
قام الاتحاد العالمي للكيميائيين الحياتيين International Union Biochemists (IUB) بوضع نظام لتسمية الأنزيمات .
تقوم التسمية على وجه العموم من قسمين :
ـ الأول هو اسم مادة الأساس التي يعمل عليها الأنزيم أو أحيانا ً اسم الناتج .
ـ والقسم الثاني يصف نوع التفاعل المحفز .
الا أن معظم كتب الكيمياء تستعمل التسميات الشائعة للأنزيمات .
وبشكل عام يضاف عادة ً للأنزيمات المقطع " يز " ( ase ) في نهاية اسم الأنزيم .
أمثلة :
عمله اسم الأنزيم
تحليل الأميلوز amylase أميليز
تحليل السكروز sucrase سكريز
تحليل الليبيدات lipase ليبيز
تعد الأنزيمات عوامل مساعدة بروتينية ، تعمل على اتمام التفاعلات الكيميائية داخل جسم الكائن الحي ، دون أن تستهلك .
تحوي الخلية الحية ما يقارب 1000 من الأنزيمات المختلفة تعمل بدرجة عالية من التخصص على جزيء معين أو مجموعة جزيئات تنتمي لعائلة واحدة .
يحتوي الأنزيم على موقع فعال Active site يوافق تماما ً الجزيء الذي يعمل عليه الأنزيم توافقا ً يشبه توافق القفل والمفتاح ، وتسمى المادة التي يعمل عليها الانزيم المادة الأساس Substrate .
الطبيعة الكيميائية للأنزيم
الانزيمات هي: بروتينات تتألف من الأحماض الأمينية نفسها الموجودة في البروتين ، وتتكون بوساطة الخلايا الحية ، وتستطيع أن تعمل بصورة مستقلة خارج الخلايا الحية .
توجد المواقع الفعالة Active sites على سطح الأنزيم وفي منطقة ذات شكل هندسي محدد وثابت ، مما يجعل الأنزيم وبضمنه الموقع الفعال مما يساعدهما في العمل بتخصص على مادة معينة أو عائلة معينة من المواد .
مكونات الأنزيمات
يتكون الأنزيم من واحدة من الهيئات والأشكال الآتية :
ـ قد يتألف الأنزيم من سلسلة واحدة أو عدة سلاسل من البروتين .
ـ بعض الأنزيمات تتألف من سلاسل بروتينية ومكونات أخرى يحتاجها الأنزيم لفعاليته وتسمى العوامل المرافقة Cofactor ، وتخزن العوامل المرافقة على شكل فلزات مثل المغنيسيوم Mg والحديد Fe وغيرها ، أو قد تكون بشكل جزيئات عضوية معقدة تسمى مرافقات الأنزيم Coenzyme ، وتحتاج بعض الأنزيمات أحيانا ً لكلا النوعين . الأيونات الفلزية والجزيئات العضوية المعقدة .
ـ وعند ارتباط العوامل المرافقة بقوة مع الأنزيم فانه يطلق عليها اسم المجموعة المترابطة
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
بما أن الأنزيمات عبارة عن مواد بروتينية فهي تحتوي على مجاميع كربوكسيلية (COOH) حمضية ومجاميع أمينية (NH2) قاعدية ، لذا فان الأنزيمات تتأثر بتغير الرقم الهيدروجيني وكذلك الحال بالنسبة للموقع الفعال Active site .
ولكل أنزيم رقم هيدروجيني يعمل عنده بأقصى فعالية ويسمى الرقم الهيدروجيني الأمثل Optimal pH value ، وتكون قيمتها مقاربة للرقم الهيدروجيني للنسيج الذي يحوي ذلك الأنزيم . وتتغير فعالية الأنزيم فوق أو تحت الرقم الهيدروجيني الأمثل ، وقد يؤدي التغير الكبير في قيمة الرقم الهيدروجيني الى مسخ البروتين Denaturation .
مثال (1) :
أنزيم الببسين Pepsin الذي يفرز داخل المعدة له pH مثلى قيمتها حوالى (i i2.0 ) وقيمة الـpH في المعدة هي ( i2i -i3 )
مثال (2) :
أنزيم α ــ أميليز Amylase ــ α الذي يفرز داخل البنكرياس ويصب في الأثني عشر له pH مثلى قيمتها حوالى ( i7.0i ) ، وقيمة الـpH المعوية هي (i 6 -7i ) .
اختبر نفسك .......
إذا كانت قيمة pH المثلى لأنزيم التريبسين (ii7.7 ) ، فهل يمكن لهذا الأنزيم أن يعمل داخل المعدة ؟
الجواب : لا يمكن .
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
تأثير درجة الحرارة على فعالية الأنزيم
ـ إن ارتفاع درجة الحرارة يزيد من فعالية الأنزيم بشرط أن لا يصل هذا الارتفاع للحد الذي يؤدي الى مسخ الأنزيم Denaturation ( تغير الصفات الطبيعية للبروتين ) لأن الأنزيمات من البروتينات وهي تتأثر بارتفاع درجة الحرارة .
ـ إن ارتفاع درجة الحرارة للأنزيم يعمل على زيادة الطاقة الحركية لجزيء الأنزيم وبالتالي الى ازدياد الاحتكاك بين الانزيم والمادة الأساس .
ـ إن مدى الفعالية لمعظم الأنزيمات يقع بين 10 – 50 5س ، وعندما تزيد درجة الحرارة أكثر فان الأنزيم يبدأ بفقدان خواصه الطبيعية وبالتالي يترسب فاقدا ً فعاليته .
تأثير الأس الهيدروجيني pH على فعالية الأنزيم
ـ تأثير تركيز المادة الأساس على فعالية الأنزيم
ان نقصان تركيز المادة الأساس يؤدي الى تخفيض فرصة اشغاله للموقع الفعال في الأنزيم ، تحت هذه الظروف تزداد سرعة التفاعل بازدياد تركيز المادة الأساس .
وتحدث السرعة القصوى maximum velocity ( Vmax ) للتفاعل عندما ينشبع الأنزيم الموجود بالمادة الأساس مع الموقع الفعال . وهذا يحدث عندما يتحد كل جزيء من جزيئات المادة الأساس مع الموقع الفعال في اللحظة التي يحرر فيها الأنزيم ناتج التفاعل .
مثبطات الأنزيم Enzyme inhibitors
يمكن اثباط عمل الأنزيم برفع درجة الحرارة أو تغيير قيمة الرقم الهيدروجيني pH أو غيرها من العوامل التي تؤدي الى مسخ الأنزيم . وهنالك عملية تثبيط أكثر تخصصا ً يمكن الوصول اليها باضافة مثبطات كيميائية معينة لها القدرة على الارتباط بالانزيم .
يمكن تقسيم مثبطات الأنزيم الى قسمين :
المثبطات التنافسية Competitive inhibitors
وهي المركبات التي تتنافس مباشرة ً مع المادة الأساس لاحتلال الموقع الفعال على سطح الأنزيم .
من الأمثله على التثبيط التنافسي المركب ( سلفانيل أميد Sulfanilamide ) الذي يشبه في تركيبه المادة الأساس ( بارا أمينو حمض البنزويك P-aminobenzoic acid - فيتامين B ) حيث يخدع الأنزيم ويتحد مع السلفانيل أميد بدلا ً من بارا أمينو حمض البنزويك .
المثبطات غير التنافسية Non competitive inhibitors
وهي المركبات التي تقترن بالأنزيم عند موقع آخر غير الموقع الفعال للأنزيم .
من الأمثله على التثبيط غير التنافسي المركب ( أزيد الصوديوم Sodium azide ) الذي يقترن مع الأنزيم عند موقع آخر غير الموقع الفعال للأنزيم.
تسمية الأنزيمات
قام الاتحاد العالمي للكيميائيين الحياتيين International Union Biochemists (IUB) بوضع نظام لتسمية الأنزيمات .
تقوم التسمية على وجه العموم من قسمين :
ـ الأول هو اسم مادة الأساس التي يعمل عليها الأنزيم أو أحيانا ً اسم الناتج .
ـ والقسم الثاني يصف نوع التفاعل المحفز .
الا أن معظم كتب الكيمياء تستعمل التسميات الشائعة للأنزيمات .
وبشكل عام يضاف عادة ً للأنزيمات المقطع " يز " ( ase ) في نهاية اسم الأنزيم .
أمثلة :
عمله اسم الأنزيم
تحليل الأميلوز amylase أميليز
تحليل السكروز sucrase سكريز
تحليل الليبيدات lipase ليبيز